全新第八版生物化学重点总结和期末复习试题

第一章 蛋白质的结构与功能

1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.

2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸

3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸 甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大

5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸

9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面

12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸

14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构

②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作 - 1 -

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用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏 本质：破坏非共价

键和二硫键，不改变一级结构

以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系

④Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复

⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。 16.蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键

蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键 蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力

蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：

疏水键、氢键、离子键

17．在某一pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。

18.蛋白质胶体稳定的因素：①颗粒表面电荷②水化膜 19、蛋白质的分离和纯化 １、沉淀，见六、２

２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。

３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。 ４、层析：

a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。

b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。

５、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白

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质其密度与形态各不相同而分开。

第二章 核酸的结构与功能

核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。

两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。 核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。

呤

１、碱基：

NH2

NH2 O CH3 O O

O O O NH2

胞嘧啶 胸腺嘧啶 尿嘧啶 鸟嘌呤 腺嘌

嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。

２、戊糖：DNA分子的核苷酸的 糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。 ３、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。

核酸的一级结构

核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。

1．DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中，主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基：A G C T,RNA碱基：A G C U 腺苷酸（AMP）鸟苷酸（GMP）胞苷酸（CMP）尿苷酸（UMP）脱氧腺苷酸（dAMP）脱氧鸟苷酸（dGMP）脱氧胞苷酸（dCMP）脱氧胸苷酸（dTMP） NMP:一磷酸 NDP:二磷酸 NTP:三磷酸

2.核苷（脱氧核苷）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸，核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸 3.核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序

DNA的二级结构：❤DNA的双螺旋结构①DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟，相间排列④碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G≡C配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为3.4nm❤氢键维持双螺旋横向稳定性，碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。

DNA的三级结构❤DNA超螺旋a.负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成❤DNA在真核细胞内的组装：①核小体：是染色质丝的最基本

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单位②核小体的组成：组蛋白、DNA③核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成：核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的DNA链 4.RNA

㈠mRNA（半衰期最短）

ⅠmRNA结构特点：从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能：mRNA核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的

ⅡmRNA功能：从DNA转录遗传信息，是蛋白质合成的模板 把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。

㈡tRNA(在蛋白质的模板mRNA和原料氨基酸间起桥梁作用（)分子量最小）包括双氢尿嘧啶，

假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。

ⅠtRNA一级结构特点：①含10%—20%稀有碱基，②3’末端为—CCA—OH，③5’末端大多为G，④具有TΨC环，⑤小分子核酸 每分子含有60-120个核苷酸

ⅡtRNA二级结构特点：三叶草结构，①氨基酸臂，②DHU环，③反密码子环，④TΨC环⑤额外环

ⅢtRNA三级结构特点：倒L形 ㈢tRNA所携带的特定的氨基酸是反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸 ㈣tRNA功能：转运、活化氨基酸，反密码子识别密码子，参与蛋白质翻译 ㈤rRNA:参与组成核蛋白体，作为提供蛋白质合成的场所

☂问其一，答三者：1.DNA变性：某些理化因素作用下，碱基对间的氢键被打断，DNA双链解开成两条单链的过程2.增色效应：变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm（溶解温度）：DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的，这一范围内紫外吸收光值达到最大值。通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又称Tm。

5.核酶的化学本质：核酸

6、DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：

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名 称 功 能

核蛋白体RNA (rRNA) 核蛋白体组成成分 信使RNA （mRNA) 蛋白质合成模板 转运RNA (tRNA) 转运氨基酸

不均一核RNA (HnRNA) 成熟mRNA的前体

小核RNA (SnRNA) 参与HnRNA的剪接、转运 小核仁RNA (SnoRNA) rRNA的加工和修饰

第三章 酶

酶的组成

单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。

结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；

辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。 可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。

参与组成辅酶的维生素

转移的基团 辅酶或辅基 所含维生素 氢原子 NAD+、NADP+ 尼克酰胺（维生素PP） FMN、FAD 维生素B2 醛基 TPP 维生素B1

酰基 辅酶A、硫辛酸 泛酸、硫辛酸 烷基 钴胺类辅酶类 维生素B12 二氧化碳 生物素 生物素

氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（维生素B6） 甲基、等一碳单位 四氢叶酸 叶酸 ⒈酶的活性中心

① 酶的必须基团：对酶发挥活性所必须的基团

② 酶的活性中心：在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的

特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。按必须基团作用分类： 结合基团：参与酶对底物的结合;催化基团：催化底物变成产物 2.酶与一般催化剂的区别

①高效性：酶的催化作用可是反应速度提高106到1012次方，反应前后酶本身无变化 ②专一性（对底物具有选择性）：Ⅰ绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物；Ⅱ相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；Ⅲ立体异构体专一性：D-、L-，顺反，α/β. ③ 酶活性对环境因素的敏感性

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④ 酶活性可调节控制：Ⅰ别构调节；Ⅱ反馈调节；Ⅲ供价修饰调节；Ⅳ酶原激活及激素

控制

⑤ 某些酶催化活力与辅酶因子有关

⑥ 酶的区域性分布（多在线粒体）：有利于酶活性的

3.诱导契合学说：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状①底物诱导酶分子，构象改变②底物和酶分子都发生构象改变 4.酶催化反应的快慢决定于活化能

㈠测定化学反应速度:测定初速度（测定底物消耗小于5%反应时段内的平均速度） ㈡底物浓度对酶促反应速度的影响： ① 反应速度最大：底物浓度﹥﹥酶浓度

K1 K3

② 中间产物学说E（酶）+S（底物）↔ES（中间复合物）→ E+P（游离酶产物） K2 中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物 米氏方程：V=Vmax ×[S] ／﹙Km＋[S] ﹚ ⑴当底物浓度很大时([S] ≥10×Km﹚,酶对底物饱和，反应速度达到最大 ⑵当反应速度V=1/2Vmax时，Km=[S] ㈢米氏方程中动力学参数Km的意义★ ①Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度，即V=1/2Vmax时，Km=[S] ②Km单位：mol/L ③ Km只是在固定的底物、一定的温度和pH条件下、一定缓冲体系中测定，不同条件下，具有不同Km值。 ④ 不同酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征性物理常数 ⑤ 同一种酶对不同底物，Km值也不同，Km最小的底物称为最适底物

⑥ Km表示酶与底物间的亲和程度：Km值越大，亲和越小，催化活性越低；Km值越小，

亲和度越大，催化活性越高

㈣影响酶促反应的因素：①底物浓度；②抑制剂；③酶浓度；④温度；⑤pH；⑥激活剂 ㈤抑制剂对酶促反应速度的影响

⑴不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结

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合，引起酶的失活，物理方法不能消除

⑵可逆抑制作用：Ⅰ竞争性抑制作用：a.抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的与酶活性中心结合；b.当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶促反应被抑制了；c.提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；d. Km值上升，Vmax不变 Ⅱ非竞争性抑制作用：Km值不变，Vmax下降 Ⅲ反竞争性抑制作用：Km值下降，Vmax下降 5.酶原激活

①酶原：无活性的酶前体

②激活：一级结构改变，引起构象改变，形成活性中心

6. ①酶的共价修饰（化学修饰调节作用）：一种酶在另一种酶的作用修饰下，共价连接上一个化学基团，或共价键断裂，去掉一个化学基团，从而调节酶的活性

②别构调节作用：某些物质可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶的活性中心构象发生改变，导致功能改变

7.同工酶：①是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶②这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中 ★以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能的关系

因为胰蛋白酶在一级结构上相距甚远，肠激酶切割N端6肽，使其一级构象发生改变，形成特殊区域，即酶的活性中心，该区域能特异地结合底物，并催化底物发生化学变化，发挥着结合与催化的功能，说明了一级结构的改变，引起构象的改变，形成活性中心，使胰蛋白自由无活性变为有活性

8. ①4—磷酸泛酰巯基乙胺是辅酶A的组成部分、尿酰基载体蛋白的辅基，②酰基载体：肉毒碱、酰基载体蛋白、辅酶A，③多种脱氢酶的辅酶：FMN+2H→FMNH2、FAD+2H→FADH2 NAD+＋2H→NADH＋H+，NADP+＋2H→NADPH＋H+，④不属于维生素的辅酶：硫辛酸、辅酶Q

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第四章 聚糖的结构与功能

第五章 维生素与无机盐

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一、脂溶性维生素 １、维生素A

作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。 缺乏可引起夜盲症、干眼病等。 ２、维生素D

作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。 缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。 ３、维生素E

作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。 ４、维生素K

作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。 缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。

二、水溶性维生素 １、维生素B1

又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）

TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。 ２、维生素B2

又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。

３、维生素PP

包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。

NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。 ４、维生素B6

包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。 ５、泛酸

又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。 在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。 ６、生物素

生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。 ７、叶酸

以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。

８、维生素B12

又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。

参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称

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甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。

９、维生素C

促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。

维生素：维生素是维持机体正常生命活动所必须的一类小分子有机化合物，但在体内不能合成，或合成量甚微，不能满足机体需求，必须由食物供给。 名称 维生素B1（硫胺素） 维生素B2（核黄素） 体内活性形式（辅酶） 焦磷酸硫胺素（TPP） 黄素单核苷酸FMN 黄素腺嘌呤二核苷酸 FAD 维生素PP（吡啶的衍生物） 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶I）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶II） 维生素B6 泛酸(遍多酸) 生物素 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺 辅酶A（CoA） ①是多种羧化酶的辅酶 ②唯一不发生化学反应直接作为辅酶羧化酶的辅酶 叶酸 维生素B12 FH4(四氢叶酸)为一碳单位载体 唯一含有金属离子的维生素 甲钴胺素 5’-脱氧腺苷钴胺素 维生素A 抗巨幼红细胞性贫血 抗巨幼红细胞性贫血 甲基转移酶的辅酶 构成视觉细胞内感光物质 参与糖蛋白的合成 维生素D 促进钙磷吸收，利于新骨的生成、钙化 加强肾小管对钙、磷的重吸收 维生素E 抗不孕、抗氧化作用 促进血红素代谢 维生素K

功能 抗脚气病 具有可逆的氧化还原性，起递氢体的作用 NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用 转氨酶的辅酶 功能基团：—SH 酰基载体 CO2的递体，在生物体中有固定CO2的作用 抗佝偻病、软骨病 凝血作用 - 10 -

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辅酶Q 硫辛酸 存在于动物和细菌的线粒体中 不是维生素，是辅酶 泛醌 氧化型 可作为递氢体

NAD+ NADP+ FMN B族维生素

递氢体 FAD

辅酶Q

硫辛酸

脂溶性维生素：A、D、E、K

水溶性维生素：B族维生素，维生素C和硫辛酸

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第六章 糖代谢

1.糖的化学本质（即组成）：多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物或多聚物

2.糖的生理功能：①氧化供能②组成人体组织结构的重要成分③参与构成体内一些重要的生物活性物质④提供碳源

3.糖的无氧分解：指机体在不消耗氧的情况下，葡萄糖或糖原分解产生乳酸并产生能量的过程，又称糖酵解（糖酵解的全部反应过程在细胞胞浆中进行）

4.糖酵解反应过程：㈠第一大阶段：葡萄糖或糖原转变生成丙酮酸，又称糖酵解途径；㈡第二大阶段：丙酮酸被还原为乳酸

★三个限速酶：己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶

⑴★能量物质在分解代谢过程中产生的高能化合物，其高能键裂解所释放的能量，驱使ADP磷酸化，产生ATP的过程，称为底物水平磷酸化。底物水平磷酸化是糖酵解的产能方式。 ★ 两次底物水平磷酸化是①1,3—二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 ⑵糖酵解的反应特点： ①整个反映在细胞液中进行，起始物为葡萄糖或糖原，终产物为乳酸； ②糖酵解是一个无需氧的过程； ③糖酵解通过底物水平磷酸化可产生少量能量，每一分子葡萄糖净生成1.5分子ATP糖原生成2.5分子ATP。 因此，通过糖酵解只能产生少量ATP ④糖酵解中的己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶为糖酵解过程中的关键酶，分别催化了3步不可逆的单向反应 ⑶糖酵解的调节：①激素的调节；②代谢物对限速酶的变构调节 ★⑷糖酵解的生理意义： ①使机体在不消耗氧的情况下获取能量的有效方式；

②是某些细胞在氧供应正常的情况下的重要供能途径：Ⅰ无线粒体的细胞 Ⅱ代谢活跃的细胞；

③某些病理情况下，组织细胞处于缺血缺氧状态，也需要通过糖酵解获取能量； ④糖酵解的中间产物是氨基酸，是脂类合成前体 5.糖的有氧氧化

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部位：胞液及线粒体 ⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸

⑵丙酮酸氧化(→脱H)脱羧(→生成CO2)生成乙酰辅酶A：在线粒体中进行，关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体

⑶三羧酸循环：指乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反映的过程。三羧酸循环在线粒体中进行。

★三羧酸循环的反应过程：一圈▲消耗一个乙酰CoA ▲4次脱氢2次脱羧1次底物水平磷酸化 ▲生成1分子FADH2、3分子NADH＋H+、2分子CO2、1分子GTP ▲关键酶:柠檬酸复合酶、α—酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶 ▲整个反应为不可逆反应 （以FAD为受氢体的是琥珀酸脱氢酶） 三羧酸循环的生理意义：①营养物质氧化分解的共同途径（所有氧化分解的共同的末端通路）②是三大营养物质代谢联系的枢纽 ③为其他物质代谢提供小分子前提 ④为呼吸链提供H和电子

6.磷酸戊糖途径：是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H+，前者再进一步转变为3—磷酸甘油醛和6—磷酸果糖的过程。生成磷酸戊糖、NADPH及H+、CO2，限速酶：6—磷酸葡萄糖脱氢酶，细胞定位：胞液

3×6—磷酸葡萄糖＋6NADP+→2×6—磷酸果糖＋3—磷酸甘油醛＋6 NADPH＋H+＋3 CO2

⑴反应阶段：①氧化阶段☞磷酸戊糖的生成，此阶段反应不可逆；②非氧化阶段☞基团转移反应，此阶段反应均为可逆 △转酮基反应 △转醛基反应 △转酮反应

⑵特点①脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH＋H+；②反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移转移反应，经过了3,4,5,6,7碳糖的演变过程；③反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖；④一分子G—6—P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和两分子NADPH＋H+ ⑶生理意义

Ⅰ5—磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料 Ⅱ使不同碳原子数的糖相互转换

Ⅲ产生NADPH＋H+作为供氢体，参与多种代谢反应：a.作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；b. NADPH＋H+参与羟化反应；c. NADPH＋H+可维持谷胱甘肽（GSH）的还原性；d. NADPH＋H+参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用

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7.糖异生

㈠概念：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程；原料：生糖氨基酸（甘、丙、苏、丝）、有机酸（乳酸）、甘油；定位：肝肾细胞的胞浆及线粒体

㈡关键酶（限速酶）：①丙酮酸羧化酶；②磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶；③果糖二磷酸酶④葡萄糖6—磷酸酶

㈢糖异生的调节：①激素对糖异生的调节②代谢物对糖异生的调节：Ⅰ糖异生原料的浓度对糖异生作用的调节Ⅱ乙酰辅酶A浓度对糖异生的影响 ㈣糖异生的生理意义

①维持血糖浓度恒定 ②促进乳酸再利用

③协助氨基酸代谢 ④促进肾小管泌氨，调节酸碱平衡 8.乳酸循环的意义：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用乳酸，与乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程 ① 乳酸再利用，避免了乳酸损失； ② 防止乳酸堆积引起了酸中毒 G 糖异生途径 丙酮酸 乳酸 G 乳酸 肌糖原 酵解途径 丙酮酸 乳酸

9.醛羧酶催化的底物：Ⅰ.3-磷酸甘油醛 Ⅱ.磷酸二羟丙酮 产物：1,6-二磷酸果糖 10.糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的过程

至少含4个葡萄糖残基的α-1,4-多聚葡萄糖作为引物 ★ 葡萄糖基的供体：UDPG(尿基二磷酸葡萄糖) ★ 糖原合成的限速酶：糖原合酶 11.糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶 12.激素对糖原合成与分解的调节：

①关键酶都以活性、无（低）活性存在，2种形式通过磷酸化和去磷酸化相互转换

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②双向 ③双重调节

④关键酶调节酶上存在级联反应

⑤肝、肌糖原代谢各有特点：Ⅰ分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；Ⅱ分解肌糖原的激素主要是肾上腺素

13.肌糖原分解为肌肉自身收缩提供能量

肝糖原的合成与分解主要是维持血糖浓度的相对恒定 肌糖原不能维持血糖浓度恒定的原因：缺少6—磷酸葡萄糖酶 14.糖的有氧氧化： 第一阶段——酵解途径

第二阶段——丙酮酸脱羧合成乙酰CoA 第三阶段——羧酸循环

15.5个辅助因子：焦磷酸硫胺素（TPP）、二氢硫辛酸、CoA、FAD、NAD+ 16.丙酮酸脱氢酶复合体包括：丙酮酸脱氢酶（E1）、二氢硫辛酸、乙酰转移酶（E2）二氢硫辛酸脱氢酶（E3） 17.血糖的来源和去路 消化吸收 食物糖 分解 肌糖原 血 糖 3.—6.21 mmol/L 氧化分解 线粒体

CO2+H2O 乳酸 糖原合成 肝、肌糖原 磷酸戊糖途其他糖 脂类、氨基酸代谢 脂肪、氨基酸等 糖异生 非糖物质 尿糖

第七章 脂质代谢

1.脂肪动员：长期饥饿或交感神经兴奋时，储存与脂肪组织中的脂肪在一系列酶的作用下水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血供全身各组织利用的过程。三酰甘油脂肪酶是关键酶，

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生物化学重点总结

其活性受激素的调节，又称激素敏感脂肪酶。产物：FFA、甘油。 激素敏感脂肪酶：在脂肪动员时，三酰甘油脂肪酶活性受激素的调节 2.脂肪酸氧化分解的四个阶段：（载体：肉毒碱） ①脂肪酸的活化；

②脂肪酰基进入线粒体，酰基载体：肉毒碱 ③脂肪酸的β-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解 ④TCA循环偶联氧化磷酸化

3.酮体：是乙酰乙酸、丙酮、β—羟基丁酸三种物质的总称，由肝细胞合成，肝外组织氧化利用

4.酮体生成的生理意义

①在长期饥饿或者是交感神经兴奋时，脂肪动员产生的中长链脂肪酸不能通过毛细血管壁和血脑屏障，酮体分子量小、水溶性强，在血中运输不需要载体，能通过血脑屏障及肌肉细胞毛细血管壁，使肌肉和脑组织的重要能源

②酮体在肝脏生成，由肝外组织利用。脑组织主要利用血糖供能。肝外组织（尤其是肌肉组织）利用酮体氧化供能，减少对葡萄糖的需求，保证脑组织对葡萄糖的需要。

5.合成酮体的原料是乙酰CoA，全过程在肝细胞线粒体内进行，合成的限速酶为β—羟—β—甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）

6.脂肪酸的合成：原料是乙酰CoA，还需NADPH供氢及ATP供能。在胞液中进行。 7.柠檬酸-丙酮酸循环：是乙酰CoA穿出线粒体的途径 目的：把线粒体内的乙酰基运输到线粒体外，用来合成脂肪酸 8.营养必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸

9.多不饱和脂肪酸的重要衍生物：前列腺素、血栓素、白三烯合成原料是花生四烯酸。其特点是：在细胞中含量很低，生理活性很强，对细胞代谢调节有重要作用。 10.甘油磷脂的生理功能： ①磷脂是构成生物膜的重要成分

②磷脂是构成血浆脂蛋白的重要成分并参与血浆脂蛋白的代谢

③心磷脂是线粒体内膜的特征性磷脂，而且是唯一具有抗原性的磷脂分子 ④二软脂酰磷酸胆碱是肺表面活性物质 ⑤血小板激活因子也是一种特殊的磷脂酰胆碱

③ 甘油磷脂分子上C2位的脂酰基多为不饱和必需脂肪酸，因而存在于膜结构中的甘油磷

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生物化学重点总结

脂还是必须脂肪酸贮库

11.胆固醇合成原料：每合成一份子胆固醇需18分子乙酰CoA，36分子ATP及16分子NADPH＋H+。鲨烯是合成的中间代谢物 限速酶：HMG-CoA还原酶 12.胆固醇在体内的转变与排泄 ⑴转变 ①胆固醇转变为胆汁酸 ②胆固醇转变为类固醇激素

③胆固醇转变为维生素D3：肝脏、肾脏

②在肾上腺皮质，转变为肾上腺皮质激素，包括盐皮质激素和糖皮质激素；醛固酮主要调节水盐代谢，皮质醇和皮质酮在调节糖、脂及蛋白质代谢中发挥作用 ⑵胆汁酸肠肝循环的生理意义 ① 循环可节约人们对胆汁酸的需求

② 胆汁酸与脂类形成微团，促进脂类的消化吸收

③ 胆汁中的胆汁酸盐和磷脂酰胆碱可与胆固醇形成微团而使胆固醇在胆汁中以溶解状态存在，可避免胆固醇析出沉淀 13.血脂的组成、运输形式：载脂蛋白 ①血浆中所含的脂类统称血脂，包括三酰甘油及少量二酰甘油及单酰甘油、磷脂、胆固醇和胆固醇酯以及非脂化脂肪酸。

②血脂在血浆中与蛋白质结合，形成亲水复合体，呈颗粒状，称为脂蛋白，脂蛋白是血脂在血浆中的存在及运输形式。

③脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。 ⒕超离心法测得的４种血浆脂蛋白（按密度）：

乳糜微粒（ＣＭ）﹤极低密度脂蛋白（ＶＬＤＬ）﹤低密度脂蛋白（ＬＤＬ）﹤高密度脂蛋白（ＨＤＬ）

名称 ＣＭ ＶＬＤＬ（前β－脂蛋白） ＬＤＬ （β－脂蛋白） ＨＤＬ （α－脂蛋白） 功能 转运外源性三酰甘油及胆固醇 转运内源性三酰甘油及胆固醇 转运内源性胆固醇 逆向转运胆固醇 - 17 -

生物化学重点总结

⒖载脂蛋白的功能：

① 参与脂蛋白的合成和分泌。

② 作为高度疏水性脂肪的增溶剂，使脂肪有可能在血液中运输。 ③ 协同调节脂蛋白代谢酶活性。

④ 介导脂蛋白颗粒之间相互作用，促进脂质转化或转运。

⑤ 介导脂蛋白颗粒与细胞膜上脂蛋白受体结合，使之与细胞进行脂质交换或被摄入细胞内进行分解代谢。

高脂蛋白血症分型

分型 脂蛋白变化 血脂变化 Ⅰ CM↑ 甘油三酯↑↑↑ Ⅱa LDL↑ 胆固醇↑↑

Ⅱb LDL、VLDL↑ 胆固醇↑↑甘油三酯↑↑ Ⅲ IDL↑ 胆固醇↑↑甘油三酯↑↑ Ⅳ VLDL↑ 甘油三酯↑↑ Ⅴ VLDL、CM↑ 甘油三酯↑↑↑

注：IDL是中间密度脂蛋白，为VLDL向LDL的过度状态。 家族性高胆固醇血症的重要原因是LDL受体缺陷

第八章 生物氧化

1.生物氧化：能源物质在生物体内完全氧化分解生成CO2和H2O并释放能量的过程 2.呼吸链：在线粒体内膜，由若干递氢体、递电子体按一定顺序排列组成的，把能源物质分解代谢脱下来的H氧化生成的H2O的链式反应体系称为电子传递链，亦称为呼吸链。 呼吸链组分的排列顺序：①标准氧化还原电位；②拆开和重组；③特异抑制剂阻断；④还原状态，呼吸链缓慢给氧

⑴NADH电子传递链（氧化呼吸链）：NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cyt c→复合体Ⅳ→Q2

⑵琥珀酸电子传递链（FADH2氧化呼吸链）：琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cyt c→复合体Ⅳ→Q2

两条电子传递链：NADH→FMNH2→FeS→Q→b→Q→C1—C—aa3—1/2O2

3.氧化磷酸化：在线粒体中，能源物质分解代谢脱下的氢原子经电子传递链氧化生成水，在

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生物化学重点总结

此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，ATP这种生成方式称为氧化磷酸化。 4.P/O比值：指物质氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的摩尔原子数 5.胞液中NADH的氧化：①α—磷酸甘油穿梭；②苹果酸穿梭 6.酰基载体：①CoA；②肉毒碱；③ACP（酰基载体蛋白）

第九章 氨基酸代谢

⒈８种必需氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、荐氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。简记为：缬、异、亮、苏、蛋、赖、苯、色

⒉决定蛋白质营养价值高低的因素：氨基酸的种类、含量、比例。 ⒊氨基酸的一般代谢：

⑴脱氨作用：①转氨反应是指α－氨基酸与α－酮酸在转氨酶催化下，氨酮二基互换的过程，其重要转氨基酶为丙氨酸转氨酶（ATL）和天冬氨酸（AST）。

②氧化脱氨：氨基酸先经脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生α－酮酸和氨，此反应称为氧化脱氨基作用，其限速酶为Ｌ－谷氨酸脱氢酶。 ③联合脱氨：转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用，其反应途径有转氨作用偶联氨酸氧化脱氢途径和嘌呤核苷酸循环脱氨。 ⑵氨代谢：①血氨的来源和去路 肠道/肾吸收 氨基酸脱氨 其它含氨化合物 合成尿素 合成氨基酸 合成其他含氮化合物 血氨 直接排出 ②氨转运：⑴丙氨酸—G循环 ⑵谷氨酰胺运氨作用：Ⅰ肝外组织在谷氨酰胺合成酶作用下，合成谷氨酰胺；Ⅱ

以谷氨酰胺形式将氨经血液循环带到肝脏，由谷氨酰胺酶分解，产生氨作用与合成尿素；Ⅲ运输到肾脏、分解，直接排出；Ⅳ谷氨酰胺对氨有运输、贮存和解毒作用

③尿素的生物合成：Ⅰ合成场所：肝脏的线粒体和胞液中进行；Ⅱ合成一分子尿素消耗4个ATP。限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；Ⅲ两个氮原子，一个来自NH3,一个来自天冬氨酸

⑶α—酮酸代谢：①转变为糖和脂类；②经氨基化生成非必须氨基酸；③氧化功能

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4.肝昏迷：血氨增高氨中毒

5.蛋氨酸：参加反应前蛋氨酸必须先于ATP起反应生成S—腺苷蛋氨酸（SAM），SAM被称为活性蛋氨酸，是体内最重要、最直接的甲基供体 半胱氨酸：含有巯基（—SH）

硫酸在体内的形式：3’—磷酸腺苷—5’—磷酰硫酸

6.儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素的统称。来源于酪氨酸代谢

7.色氨酸代谢：①色氨酸脱羧生成5—羟色氨；②分解代谢生成一碳单位；③产生酮体或脂肪酸；④色氨酸是一种生糖兼生酮的氨基酸；⑤色氨酸可以转变成维生素PP；⑥生成褪黑激素

8.一碳单位：又称一碳基团，是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的化学基团，即甲基、亚甲基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基的总称。四氢叶酸（FH4）是这类集团的载体或传递体。一碳单位主要来自甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸和组氨酸等

第十章 核苷酸代谢 1.从头合成途径：通过利用一些简单的前体物，如5—磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2、ATP等，从无到有合成嘌呤核苷酸的过程称为嘌呤核苷酸的从头合成途径。（在胞液中进行） 原料：嘌呤碱前身物——氨基酸（甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酸）、CO2和一碳单位 生成DNA、RNA 原料dAMP、dGMP、AMP、GMP

特点：嘌呤核苷酸是在五磷酸核糖的基础上逐渐形成五磷环的；从头合成途径首先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）；在IMP的基础上分别形成GMP、AMP；IMP的合成需5个ATP，6个高能磷酸键；AMP/GMP的合成又需要1个ATP

2.补救合成途径中两个转移酶：腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）、次黄嘌呤—鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）

次黄嘌呤类似物：6—巯基嘌呤（6—MP），作用：抑制次黄嘌呤核苷酸（IMP）转变为AMP，是竞争性抑制

3.嘌呤核苷酸的分解的终产物是尿酸 痛风症：体内嘌呤核苷酸分解代谢异常 4.嘧啶核苷酸的从头合成

⑴尿嘧啶核苷酸（UMP）的合成 【氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ】 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（尿素） 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ（合成嘧啶） - 20 -

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分布 线粒体（肝） 胞液（所有细胞） 氮源 氨（NH3） 谷氨酰胺（Gln） 变构激活剂 N—乙酰谷氨酸 无 反馈抑制剂 无 UMP（哺乳动物） 功能 尿素合成 嘧啶核苷酸的合成 ⑵CTP（三磷酸胞苷）的合成 ⑶脱氧胸苷酸的合成

5.5—氟尿嘧啶（5—FU）是胸苷酸合成酶的抑制剂

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第十一章 非营养物质代谢

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第十二章 物质代谢的整合与调节

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第十三章 真核基因与基因组

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第十四章 DNA的生物合成

1.遗传信息的传递:DNA的复制. 遗传信息的表达:DNA的转录和翻译 2.

DNA

转录 逆转录

RNA

翻译

蛋白质

3.半保留复制：在DNA复制时，以亲代DNA的每一股做模板，dNTP为原料，碱基配对为原则，合成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制

4.半不连续复制：领头链合成连续而随从链合成不连续 ①模板：单链DNA

②底物：脱氧三磷酸核苷（dNTP） ③原则：碱基互补配对 ④合成方向：5’ → 3’

⑤引物：一段具有3’端自由羟基的RNA【原因：DDDP不能催化单核苷酸之间3’—5’磷酸二酯键，而DDRP可以催化单核苷酸之间生成3’,5’—磷酸二酯键

⑥冈崎片段：由于亲代DNA双链在复制时是逐步解开的，因此，随从链的合成也是一段一段的。DNA在复制时，由随从连合成所产生的一系列不连续的DNA片段称为冈崎片段。 5.DNA复制的酶 ⑴解螺旋酶：DnaB

⑵DNA拓扑异构酶：既能水解DNA分子中的磷酸二酯键又能将其重新连接 ⑶单链DNA结合蛋白（SSB）：

SSB的生理作用：▲ 使解开双螺旋后的DNA单链能够稳定存在，即稳定单链DNA，发挥模板作用；▲ 保护单链DNA，避免DNA酶的降解 ⑷引物酶：依赖DNA的RNA聚合酶 6.DNA聚合酶

DNA-polⅠ：切除引物，填补缺口，修复损伤，校正错误

DNA-polⅢ：复制DNA，校正错误 DNA-polⅢ是真正的DNA复制酶 5’→3’外切酶活性：切除引物

3’→5’外切酶活性：校正错误，修复损伤

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5’→3’聚合酶：填补空缺

复制的保真性：①遵守严格的碱基配对规律； ②DNA聚合酶在复制延长中对碱基的正确选择； ③复制过程中及时校读和修复的功能 7.DNA连接酶：催化两段DNA片段形成磷酸二酯键 8.DNA的复制过程：

⑴端粒酶：是一种RNA—蛋白质复合物，以其自身RNA为模板合成端粒DNA，以dTTP和dGTP为原料逆转录延长单链DNA

⑵端粒：①是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构

②结构特点：ⅰ由末端单链DNA序列和蛋白质构成 ⅱ末端DNA序列是多次重复的富含G、T碱基的短序列

③功能：ⅰ维持染色体的稳定性 ⅱ保证DNA复制的完整性 9.基因突变的诱发因素：a.自发因素 b.物理因素 c.化学因素 d.生物因素 10.基因突变的类型：

点突变（单一碱基的替换称为点突变）：转换、颠换、插入、缺失 复突变：插入、缺失、倒位、移位、重排

11.移码突变：在蛋白质的编码序列中缺失及插入的核苷酸数不是3的整数倍，会使其后所译读的氨基酸序列全部混乱 12.DNA损伤的修复：直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复

◆ 切除修复：内切酶作用 → 外切酶作用 → DNA聚合酶Ⅰ → 连接酶

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第十五章 DNA损伤与修复

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第十六章RNA的生物合成

1.不对称转录：在转录过程中，RNA的合成只能以DNA双链中的一条链为模板，这种现象称为不对称转录

两重含义：一是指双链DNA只有一股单链，用做模板；二指同一单链上可以交错出现模板链和编码链 2.

亚基 α β β' σ 功能 决定哪些基因被转录 与转录全过程有关（催化） 结合DNA模板（开链） 辨认转录起始点 原核生物的RNA聚合酶：五种亚基 α、β、β'、σ、ω组成的蛋白质 RNA聚合酶与DNA聚合酶最大的区别：RNA聚合酶无需引物，—OH3' RNA聚合酶Ⅱ转录产物：mRNA 3.启动子：是转录开始时RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。5’→3’ 4.顺式作用因子：DNA序列 反式作用因子：蛋白质分子 5.终止子：☎ 非依赖Rho的转录终止子 ； ☎ 依赖Rho的转录终止子 6.帽子结构是前体mRNA在细胞核内的稳定因素，也是mRNA在细胞质内的稳定因素，没有帽子结构的转录产物很快被核酸酶水解。帽子结构可以促进蛋白质生物合成 7.polyA尾的功能：▲mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式 ▲大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性 8.tRNA转录后加工后还包括各种稀有碱基的生成 ▲甲基化：A→mA，G→mG ▲还原反应：U→DHU ▲核苷内的转位反应：U→Ψ ▲脱氨反应：A→I ▲3’一端加上CCA—OH

真核生物mRNA前体的加工：▲5’一端加帽子结构 ▲3’一端加上polyA尾 9.复制和转录的区别 模板 原料

复制 两股链均复制 dNTP 转录 单链DNA片段 NTP - 28 -

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酶 产物 配对 引物 加工与修饰

DNA聚合酶（DNA-pol） RNA聚合酶（RNA-pol） 子代双链DNA（半保留复制） mRNA tRNA rRNA A—T G—C 需要 不需要 A—U T—A G—C 不需要 需要 第十七章 蛋白质的生物合成

1.翻译：是指以成熟的mRNA为模板，把mRNA分子中的开放读码框翻译成多肽链的过程，是基因表达的最终目的。

2.蛋白质生物合成体系：★模板：mRNA ★原料：20种编码氨基酸 ★ 氨基酸运载体：tRNA ★场所：核蛋白体 ★ 酶：氨基酸—tRNA合成酶、转肽酶及其他酶类 ★蛋白质因子：起始因子、延长因子、释放因子、核蛋白体释放因子

3.开放阅读框架：mRNA从5’→3’方向，从起始密码到终止密码的序列称为一个开放阅读框架。

4.遗传密码子：◆开放读码框内从5’端AUG开始，每三个核苷酸组成的三联体编码一个氨基酸，称为有遗传密码 ◆特点：连续性、摆动性、简并性、通用性、起始密码（AUG）和终止密码（UAA、UAG、UGA）

5.摆动性：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认，大多数情况下是遵从碱基配对规律的，但也可出现不严格的配对，这种现象就是遗传密码的摆动性。tRNA分子上有相当多的稀有碱基，其中次黄嘌呤常出现于反密码子第一位，是最常见的摆动现象。 6.原核生物的起始因子只能辨认甲酰化的蛋氨酸，即N-甲酰蛋氨酸 7.tRNA所携带的氨基酸是它反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸

8.氨基酰—tRNA合成物是有高度专一性，对氨基酸、tRNA两种底物都能高度特异性的识别 9.肽链的延长：♥进位 ♥转肽 ♥脱落（可省） ♥移位 10. 原核生物和真核生物的翻译起始复合物的生成比较

核蛋白体 S-D序列

原核生物 70S 有 真核生物 80S 无 - 29 -

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5’-帽子结构 起始因子 起始复合物形成 无 少 mRNA先于甲酰甲硫氨酰—RNA结合于小亚基 有 多 甲硫氨酰—tRNA先结合小亚基，然后mRNA借助CBP及其它起始因子结合于小亚基 起始氨基酸 甲酰蛋氨酸 蛋氨酸

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第十八章 基因表达与

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第十九章 细胞信号转导的分子机制

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第二十章 常用分子生物学技术的原理及其应用

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第二十一章 DNA重组及重组DAN技术

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生物化学重点总结

第二十二章 基因结构与功能分析技术

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第二十三章 癌基因、肿瘤抑制基因与生长因子

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第二十四章 疾病相关基因的鉴定与基因功能

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第二十五章 基因诊断和基因治疗

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第二十六章 组学与医学

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名词解释

等电点：氨基酸所带静电荷为0，两性离子存在时，在电场中不向任何一级移动，此时溶液的PH值叫做AA的等电点。

AA残基：肽链中的每一个AA单位在形成肽键时释放一分子水，剩下的部分为该AA的残基。

Pr的变性作用：天然Pr因受理化因素影响，分子内原有的高度规律性结构发生变化，使Pr的理化生性质都有所改变。只改变空间结构，而不改变一级结构，及Pr的分子量不变。 增色效应：核酸变性后，260nm的波长的紫外线吸收值明显增加的现象。

核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程，一级结构不变。 多酶复合物：由几种酶彼此嵌合形成的复合体。

酶原的激活：在特定蛋白水解酶的催化下，酶原的结构发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，活性中心形成和暴露的过程。

米氏常数（Km）：酶促反应速率为最大反应速率一半时底物的浓度。

维生素：参与生物生长发育和代谢所必须的一类微量小分子有机化合物，在生物体中起调节作用。 呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系。

糖异生：许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些AA等能在肝中转变为葡萄糖。 B-氧化：脂肪酸的分解代谢发生在脂酰基B碳原子上。 酮体：乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮。

脱氨基作用：氧化脱氨基作用，转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。

同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构，理论性质，免疫功能和特性等方面有所不同的一组酶。

半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自为模板，按碱基配对规则合成互补链。由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条则是以这条链为模板合成的新链。

半不连续复制：DNA复制时，一条链是连续合成的，另一条链式由间断合成的短片段连接而成的，这样的复制过程称半不连续复制。

鸟氨酸循环：肝脏经脱氨基作用把脱下的氨转变为尿素的一种机制。 逆转录作用：RNA在逆转录酶的作用下合成DNA的过成。 CDNA：逆转录过程中合成的与RNA互补的单链DNA。

别构效应：某些Pr在表现其生物功能时，构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象就称别构效应。

简答题

1，Pr沉淀的方法有几种？ ①加高浓度盐（盐析）：分离制备有活性的Pr②加有机溶剂（如酒精）：提纯Pr③加重金属盐：抢救重金属中毒的病人④加某些酸类：去除非Pr的N⑤加热：有助于吸收 2，糖的有氧分解？

①葡萄糖--丙酮酸的过程（细胞液）②丙酮酸--乙酰CoA（线粒体）③乙酰CoA--CO2+H2O（三羧酸循环） 3，为什么说脂肪的合成不是脂肪分解的逆反应过程？

①能量变化：产生129个ATP（B-氧化），消耗7个ATP及14个NADPH（脂肪酸合成）

②酶系：4种酶，7种酶蛋白组成的复合体③细胞内定为：发生在线粒体，发生在细胞溶胶中④脂酰基载体：辅酶A，酰基载体Pr（ACP）⑤电子受体/供体：FAD、NADH，NADPH⑥羟脂酰辅酶A构型：L型，D型⑦生成和提供C2单位的形成：乙酰辅酶A，丙二酸单酰辅酶A⑧酰基转运的形式：脂酰肉碱，柠檬酸 4，乙酰辅酶A的来源与去路？

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生物化学重点总结

来源：①糖代谢的有氧分解②脂肪酸的氧化

去路：③合成酮体的原料④合成胆固醇的原料⑤进入三羧酸循环⑥合成脂肪酸 5，DNA原核与真核复制的共同点？

①均为半保留复制；②均为半不连续复制；③均需要解旋酶解开双螺旋，并由SSB（单链结合酶）同单链区结合；④均需要拓扑异构酶消除解螺旋形成的扭曲张力；⑤均需要RNA引物； ⑥新链合成均有校对机制 6，呼吸链？

呼吸链分NADH呼吸链和FADH2呼吸链两种。 原核生物和真核生物DNA复制的主要差别？

1原核生物为单起点复制，真核生物为多起点复制。原核生物复制子大而少，真核生物的复制子小而多；2原核生物复制叉移动速度为900nt/s，真核生物为50nt/s ；3原核生物冈崎片段的大小为1000－20000nt，而真核生物为100－200nt ；4真核细胞的dna 聚合酶和蛋白质因子的种类比原核细胞多，引物酶活性由dna pol 的两个小亚基承担；5原核细胞在第一轮复制还没有结束的时候，就可以在复制起始区启动第二轮复制。真核细胞的复制许可因子控制，复制周期不可重叠；6原核生物的dna 为环状分子，dna 复制时不存在在末端会缩短的问题。真核生物的dna 为线行分子，dna复制时末端会缩短，需要端粒酶解决线性dna的末端复制问题

参与原核微生物DNA的8个要点：1，拓扑异构酶引进活节产生页超螺旋；2，DNA解链酶将双链解开形成两条单链；3，SSB结合到单链上；4，引物酶催化合成RNA引物（引发过程）；5DNA聚合酶三 催化合成新DNA以前导链及冈崎片段，；6DNA聚合酶三 只能催化5’到3’的合成，胡前导链是连续合成的，而滞后链则不连续合成；7，DNA聚合酶一除去引物，修补缺口；8，连接酶将冈崎片段连接起来，以完成滞后链的合成；

1酮体生成和利用的生理意义。

(1)酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。 2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用. 在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。 3试述人体胆固醇的来源与去路?

来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成 去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。

4什么是血浆脂蛋白?试述血浆脂蛋白的分类,来源及生理功能?

血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成球形复合体,是血浆脂蛋白的运输和代谢形式。.血浆脂蛋白的分类方法有两种：1电泳法：可敬脂蛋白分为乳糜微粒(CM) β-脂蛋白, 前-β脂蛋白和α脂蛋白四类2超速离心法：可将脂蛋白分为乳糜微粒(CM)，极低密度脂蛋白(VLDL)，低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类，分别相当于电泳分离的CM、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和α-脂蛋白四类。各种血浆脂蛋白的来源主要生理功能如下：①CM由小肠黏膜细胞合成,功能是转运外源性甘油三酯和胆固醇；②VLDL由肝细胞合成、分泌，功能是转运内源性甘油三酯和胆固醇;③LDL由VLDL在血浆中转化而来,功能是转运内源性胆固醇,即将胆固醇由肝转运至肝外组织;④HDL主要由肝细胞合成、分泌，功能是逆向转运胆固醇,即将胆固醇由肝外组织转运到肝。 1、酶的催化作用有何特点？

①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高10 8~1020倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节

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生物化学重点总结

性：酶促反应受多种因素的，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。 2、距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。

一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。作用于不对称碳原子产生的立体异构体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或L-型其中一种),如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢，不作用于D-乳酸等。 4、简述Km与Vm的意义。

⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。 5、温度对酶促反应有何影响。

(1)温度升高对V的双重影响：①与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；②温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小(2)温度对V影响的表现:①温度较低时，V随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高时，酶活性又可恢复)②达到某一温度时，V最大。使酶促反应V达到最大时的反应温度称为酶的最适反应温度(酶的最适温度不是酶的特征性常数)③反应温度达到或超过最适温度后，随着反应温度的升高，酶蛋白变性，V下降。 6、竞争性抑制作用的特点是什么？

(1)竞争性抑制剂与酶的底物结构相似(2)抑制剂与底物相互竞争与酶的活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除(4)动力学参数:Km值增大，Vm值不变。 7、 说明酶原与酶原激活的意义。

（1）有些酶（绝大多数蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身物称为酶原。酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程。酶原激活的机制：酶原分子内肽链一处或多处断裂，弃去多余的肽段，构象变化，活性中心形成，从而使酶原激活。(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；②酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。

8、 什么叫同工酶？有何临床意义？

（1）同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。（2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。如：冠心病等引起的心肌受损患者血清中LDH1和LDH2增高，LDH1大于LDH2；肝细胞受损患者血清中LDH5含量增高。 1、 简述糖酵解的生理意义

(1)在无氧和缺氧条件下，作为糖分解功能的补充途径(2)在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：①成熟红细胞(没有线粒体，不能进行有氧氧化②神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能。 2、 简述糖异生的生理意义

(1)在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。（2）补充和恢复肝糖原。（3）维持酸碱平衡：肾的糖异生有利于酸性物质的排泄。（4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。

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3、 简述血糖的来源和去路

血糖的来源：（1）食物糖类物质的消化吸收；（2）肝糖原的分解；（3）非糖物质异生而成。血糖的去路：（1）氧化分解功能；（2）合成糖原；（3）合成其它糖类物质；（4）合成脂肪或氨基酸等。 4、 糖酵解与有氧氧化的比较

糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液；关键酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶；产物：乳酸、ATP；能量：1mol葡萄糖净得2molATP；生理意义：迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能。有氧氧化：反应条件：有氧情况；进行部位：胞液和线粒体；关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶系；产物：H2O、CO2、ATP;能量：1mol葡萄糖净得36mol或38molATP；生理意义：是机体获取能量主要方式 5、 在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径

(1)在供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADH+H的氢还原生成乳酸。(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生成糖。（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。（5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA，后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原料。（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到别构效应剂与激素的调节。 简述三羧酸循环的要点及生理意义

要点：（1）TAC中有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化（2）TAC中有3个不可逆反应，3个关键酶；（3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂作用，草酰乙酸的回补反应释丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成；（4）三羧酸循环一周生12ATP。生理意义：（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）可为其他合成代谢提供小分子前体（4）可为氧化磷酸化提供还原能量。 蛋白质

21、重组DNA技术常包括以下几个步骤：分离制备目的基因－“分”，切割目的基因和载体－“切”，目的基因与载体的连接－“接”，将重组DNA导入宿主细胞－“转”，筛选并鉴定含重组DNA分子的受体细胞克隆－“筛”，克隆基因在受体细胞内进行复制或表达－“表”。 1、 蛋白质的元素组成特点是什么？怎样计算生物样品中蛋白质的含量？

蛋白质的元素组成特点是含N,平均含量为16％，可用于推算未知样品中蛋白质的含量：100克样品中的蛋白质含量=每克样品含氮克数×6.25×100.

2、 何谓蛋白质的二级结构？二级结构主要有哪些形式？各有何特征？

蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构的主要形式有：α-螺旋，β-折叠、β-转角、无规则卷曲。特征：（1）α-螺旋：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。（2）β-折叠：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N-H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。（3）β-转角：多肽链180o回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。（4）无规则卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。

3、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性？ (1)蛋白质的变性作用是指蛋白质分子在某些理化因素作用下,其特定的空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失的现象。(2)引起蛋白质变性的因素:物理因素有加热、紫外线、X射线、高压、超声波等;化学因素有极端pH值(强酸、强碱)、重金属盐、丙酮等有机溶剂。(3)蛋白质变性的本质是:次级键断链,

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空间结构破坏,一级结构不受影响。(4)变性后的特性：①活性丧失:空间结构破坏使Pr的活性部位解体②易发生沉淀:疏水基团外露,亲水性下降;③易被蛋白酶水解:肽键暴露出来④扩散常数降低，溶液的粘度增加。 4、比较DNA和RNA分子组成的异同？ 组成成分 磷 酸 戊 糖 碱 基 DNA 磷酸P 2-脱氧核糖（dR） 腺嘌呤A、鸟嘌呤G、 胞嘧啶C、胸腺嘧啶T RNA 磷酸P 核糖（R） 腺嘌呤A、鸟嘌呤G、 胞嘧啶C、尿嘧啶U 5、细胞内有哪几类主要的RNA？其主要功能是什么？

RNA 核糖体RNA（rRNA） 信使RNA(mRNA) 转运RNA(tRNA) 不均一核RNA(hnRNA) 小核RNA（SnRNA） 核仁小RNA（SnoRNA） 胞质小RNA（scRNA/7SL-RNA） 6、简述DNA双螺旋结构模型的要点. ①反向平行，右双螺旋；②碱基在螺旋内侧，磷酸核糖的骨架在外侧；③碱基配对A=T,G=C；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力⑤10bp/螺旋，螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm；⑥有大沟，小沟。 7、tRNA二级结构的基本特点。 答：为三叶草结构，具有：①四环：DHU环、反密码环、TΨ环、可变环；②四臂：DHU臂、反密码臂、TΨ臂、氨基酸臂；③一末端：3’－CCA-OH末端 8、符号的中文名称： ATP三磷酸腺苷 ADP二磷酸腺苷 AMP一磷酸腺苷 UTP三磷酸尿苷 CTP三磷酸胞苷 GTP三磷酸鸟苷 cAMP 环化腺苷酸 cGMP环化鸟苷酸 ～P高能磷酸键 9、何谓目的基因，写出其主要来源或途径。 答：分离,获取某一段感兴趣的基因或DNA序列,就是目的基因.来源或途径主要有:①化学合成②构基因组文库③cDNA文库；④PCR 10.试述乙酰COA在物质代谢中的作用. 乙酰COA是糖脂蛋白质代谢共有的重要中间代谢产物,也是三大营养物质代谢联系的枢纽. 乙酰COA的生成:糖有氧氧化;脂肪酸β氧化;酮体氧化分解;氨基酸分解代谢;甘油及乳酸分解. 乙酰COA的代谢去路:进入三羧酸循环彻底氧化分解,在肝细胞线粒体生成酮体,为缺糖时的重要能源之一;合成胆固醇;合成神经地质乙酰胆碱. 11.饥饿48小时后体内糖脂蛋白质代谢的特点. 饥饿48小时属短期饥饿,此时血糖趋于降低,引起胰岛素分泌减少,胰高血糖素分泌增加.

糖代谢:糖原已基本耗竭,糖异生作用加强,组织对葡萄糖的氧化利用降低,大脑仍以葡萄糖为主要能源. 脂代谢:脂肪动员加强,酮体生成增加,肌肉以脂酸分解方式供能. 蛋白质代谢:肌肉蛋白分解加强.

12、何谓质粒，为什么质粒可作为基因克隆的载体？

答：质粒是存在于细胞染色体外的小型环状双链DNA。质粒作为最常用的基因克隆载体是因为：①自身有复制能力，能在宿主细胞内自主的复制；②在细胞时保持恒定的传代；③携带某些遗传信息，赋予宿主细胞某些遗传性状。

1.说明高氨血症导致昏迷的生化基础。

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功 能 核糖体组成成分 蛋白质合成模板 转运氨基酸 成熟mRNA的前提 参与hnRNA的剪接、转运 Rrnade 加工和修饰 蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分 生物化学重点总结

高氨血症时，氨进入脑组织，可与脑中的α－酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加可使脑细胞中的α－酮戊二酸减少，导致TAC减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷。 2.血氨的来源和去路。

血氨的来源：①氨基酸脱氨基及其他含氮物的分解②由肠道吸收③肾脏谷氨酰胺的水解。(2)血氨的去路：①在肝中转变为尿素②合成氨基酸③合成其他含氮物④以NH4+直接排出。 3.核苷酸的功能

①dNTP和NTP分别作为合成核苷酸的原料②ATP作为生物体的直接供能物质③UDP-葡萄糖、CDP-胆碱分别为糖原、甘油磷脂合成的活性中间体④AMP是某些辅酶NAD+、NADP+、HSCoA和FAD的组成部分⑤cAMP、cGMP作为激素的第二信使,参与细胞信息传递等. 4概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。

氨基酸的来源:①食物蛋白质的消化吸收②组织蛋白质的分解③体内合成的非必需氨基酸。氨基酸的去路：①脱氨基作用产生氨和α-酮酸②脱羧基作用生成胺类和CO2③合成其他含氮物④合成组织蛋白质。 5为什么测定血清中转氨酶活性可以作肝、心组织损伤的参考指标?

正常时体内多种转氨酶主要存在相应组织细胞内,血清含量极低,如谷丙转氨酶在肝细中活性最高,而谷草转氨酶在心肌细胞中活性最高,当肝细胞或心肌细胞损伤时上述转氨酶分别释放入血. 8.草酰乙酸在物质代谢中的作用.

草酰乙酸在三羧酸循环中起着催化剂一样的作用,其量决定细胞内三羧酸循环的速度, 草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化,故糖代谢障碍时,三羧酸循环及脂的分解代谢将不能顺利进行; 草酰乙酸是糖异生的重要代谢产物; 草酰乙酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关; 草酰乙酸参与了乙酰CoA从线粒体转运至胞浆的过程,这与糖转变成脂的过程密切相关;草酰乙酸参与了胞浆内NADH转运至线粒体的过程; 草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸;草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸,然后进入线粒体进一步氧化为CO2、水和ATP.

１. 试述参与复制的酶有哪些？它们在复制过程中分别起何作用？

(1)解旋、解链酶类：拓扑异构酶——松弛超螺旋结构；解链酶——解开DNA双链碱基对之间的氢键形成两股单链；单链DNA结合蛋白——附着在解开的单链上，维持模板DNA处于单链状态。(2)引物酶——催化合成一小段RNA作为DNA合成的引物。(3)DNA聚合酶：DNA polⅠ——借助于5→3聚合酶活性、3→5外切酶活性和3→5外切酶活性，发挥校读、切除RNA引物、填补空隙、修复损伤DNA等作用；DNA polⅡ——借助于5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性，参与修复特殊的损伤DNA；DNA pol Ⅲ——具有5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性，是主要的DNA复制酶。(4)DNA连接酶——催化一段一段的DNA片段之间形成磷酸二酯键构成长链DNA。

2、 简述原核和真核生物DNA聚合酶的种类及功能。

(1)DNA polⅠ:具有5→3聚合酶活性、3→5外切酶活性和5→3外切酶活性，发挥校读、切除RNA引物、填补空隙、修复损伤DNA等作用。(2)DNA polⅡ:具有5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性，参与DNA损伤的特殊修复作用。(3)DNA polⅢ:具有5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性，是主要的DNA复制酶。

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